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抗体的基础知识

基本的抗体结构

免疫球蛋白（Ig）由B淋巴细胞产生并分泌到血浆中。单体形式的Ig分子是一个分子量约为150 kDa的糖蛋白，且其结构差不多类似字母Y。Ig单体的基本结构包括由两个二硫键连接的两个相同的半体。每个半体都具有一个约50 kDa的重链和一个约25 kDa的轻链，两者在轻链羧基末端附近通过二硫键连接在一起。重链可分为Fc部分和Fab部分，前者位于羧基末端（Y的基座），后者则位于氨基末端（Y的臂）。糖链附着在分子的Fc部分。Ig分子的Fc部分仅由重链组成。IgG和IgM的Fc区域可以结合免疫调节细胞（如巨噬细胞）表面的受体，并刺激控制免疫应答的细胞因子的释放。Fc区域包含所有Ig均有的蛋白序列以及各类型独有的决定簇。这些区域被称为恒定区域，因为它们在同一类型的不同的Ig分子中没有显著的变化。Ig分子的Fab部分含有重链和轻链，两者通过单个二硫键结合在一起。一个重链和一个轻链的配对结合形成了抗体的抗原结合位点。每个Ig单体可以结合两个抗原分子。

抗体类型和亚型

免疫球蛋白的主要类型为IgA、IgD、IgE、IgG和IgM。鸟类也会在蛋黄中产生IgY。重链的Fc区域的类特异性序列决定了Ig的不同类型，重链由不同的希腊字母来标记，以对应不同种类的Ig：α-IgA、δ-IgD、ε-IgE、γ-IgG、μ-IgM。轻链在免疫球蛋白中普遍存在并分为两种——kappa和lambda，通常用希腊字母k和λ标记。轻链在所有的免疫球蛋白类中都存在。人体中k链的比率是67%，λ链是33%。

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