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抗原表位释义

抗原上可被互补抗体特异性结合的小位点称为表位或抗原决定簇，通常是抗原表面上的一至六个单糖或五至八个氨基酸的残基。由于抗原分子处于空间环境中，抗体识别的表位可能取决于实际存在的三维抗原构象（例如，由两个天然蛋白质环或亚基相互作用形成的独特位点）。这就是所谓的构象表位。表位也可对应于简单的氨基酸线性序列，这种表位称为线性表位。

抗原表位

靶标分子（抗原）上可能的结合位点范围广泛，每个潜在的结合位点都因自身共价键、离子键、亲水性和疏水性相互作用而具有独特的结构特性。事实上，这些结构性质对于抗体选择和性能存在重要影响。为确保靶标抗原和抗体间有效相互作用，表位必须易于结合。

如果靶标分子发生变性（例如，通过固定、还原、pH变化变性，或在凝胶电泳制备期间发生变性），表位可能改变并进而影响其与抗体相互作用的能力。例如，部分抗体在蛋白质免疫印迹(WB)应用中无效，但可用于免疫组织化学(IHC)应用。因为在IHC操作步骤中，可能会在组织中保留一个复合抗原位点，而在WB操作步骤中，样品制备过程足以改变蛋白质构象并破坏抗原位点，从而消除抗体结合能力。

在变性蛋白质中，抗体只能识别线性表位。因此在使用变性蛋白质的操作方案（例如蛋白质免疫印迹）中，应首选识别线性表位的抗体。有时表位还可能位于折叠蛋白质内部，因而抗体无法通过免疫沉淀等非变性操作方案接触到此表位。根据定义，构象表位位于折叠蛋白质外部。识别构象表位的抗体适用于温和的非变性操作步骤，例如免疫沉淀或流式细胞术。

理想情况下，识别正常折叠蛋白质表面线性表位的抗体同时适用于非变性和变性操作方案。因此，表位可能存在于抗原的天然细胞环境中，或可能仅在变性时暴露。抗原可能以天然的细胞质（可溶性）、膜结合或分泌形式存在。表位的数量、位置和大小取决于在抗体生产工艺递呈的抗原量。

了解靶标蛋白、抗体识别的表位、序列保守性和技术原理，对于正确选择抗体和操作方案很有帮助。实际表位图谱或序列数据固然有用，但并非保证抗体特异性必需的条件。

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